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1 효소 (Enzyme)

2 생명에적용되는에너지 자유에너지 : 어떤시스템의내부에너지중에서실제로일로변환가능한에너지 자유에너지증가반응 : 에너지투입으로, 고에너지화합물생성 자유에너지감소반응 : 에너지방출로, 저에너지화합물생성 자유에너지증가반응 ( 흡열반응 ) G = +686 kcal/mole 자유에너지감소반응 ( 발열반응 ) G = -686 kcal/mole

3 ATP

4 생물촉매 (biological catalyst) 대부분단백질로분류 촉매로서기능 전이상태의에너지를낮춤 화학반응속도증가 효소는촉매반응동안소모되지않는특성을가짐 효소분자에서촉매작용을담당하는특정부위 : 활성부위 ( 기질과결합하여효소-기질복합체를형성 효소-산물로진행 효소와산물이분리됨으로써화학반응이완료 ) 기질특이성 일반적인효소의명명 : 기질이름뒤에 -ase

5 촉매작용

6 기질특이성

7 효소반응

8 효소반응에영향을미치는인자 (1) 최적 ph 및최적온도 (2) 기질농도의영향 (3) 효소농도와반응생성물의영향 (4) 저해제 (Inhibitor) 와활성제 (Activator)

9 1) 온도 온도에따른반응속도의증가 - 반응속도는온도에따라최고속도에도달할때까지증가 - 에너지장벽을넘어설수있는충분한에너지를가진분자의수증가 고온에서의반응속도의감소 - 온도가계속증가하게되면반응속도의감소가나타남 - 고온에의하여단백질의변성이나타나기때문

10 2) ph 효소활성화부위의이온화정도에대한 ph효과 - 수소이온의농도 : 반응속도에영향을끼침 - 촉매반응은효소와기질간의특이화학잔기들의이온화된상태또는비이온화된상태가서로간의반응에요구되기때문 효소변성에대한 ph 의영향 - ph 가극단으로가게되면효소의변성을초래할수있어촉매작용을 하는활성부위의분자구조가변하게됨 개별효소들에따라변화하는적정 ph - 효소의최대활성을나타내는 ph 는각각의효소에따라다르게나타남 - 체내효소기능에미치는수소이온농도의영향을의미

11

12 3) 기질농도 최대속도 - 효소촉매반응의속도는기질의농도증가에따라증가최대속도 (V max ) 에도달할때까지증가 - 높은기질농도에서의반응속도의증가, 감소는효소에존재하는모든결합가능부위에대한기질의포화상태를의미 효소동역학곡선의쌍곡선형모양 - 대부분의효소는미하엘리스 - 멘텐동역학곡선을보여줌 - 초기반응속도 V 0 는기질농도 [S] 와쌍곡선형태의반응양상을보임

13

14

15 조절효소 (Allosteric enzyme): 조절부위에특이적인대사산물이결합하면, 효소단백질의입체적인구조 (conformation) 가변화하여저해되기도하고촉진되기도하면서효소의촉매작용속도가조절되는것

16 동위효소 (Isozyme): 반응특이성이라든지기질특이성은동일하지만다른분자구조를가지고 있는경우

17

18 활성제와억제제

19 억제제 : 효소반응의속도를특이적으로감소시키는물질 1) 경쟁적저해 억제제가기질이결합하는효소의결합부위와동일한부위에결합 1 최대반응속도 (V max ) 치에대한영향 - 경쟁억제제는기질농도를증가시킴으로써뒤집을수있음 - 충분히기질의농도가높은상황에서는최대반응속도에도달하는반응속도가억제제가없는경우와유사하게됨 2 K M 치에대한영향 - 경쟁억제제는주어진기질농도에서 k M 치를높이는역할을함 - 경쟁억제제가있는상황 ; 최대반응속도를달성하기위하여더많은기질이필요

20 S: 기질 I: 저해제 E S V max 의불변 I

21 2) 비경쟁적저해 - 억제제가효소또는효소 - 기질복합체의다른자리에결합 기질의구조와상관관계가없으며기질의농도증가로반전되지않는다. 효소자체나효소 - 결합복합체에결합하여반응억제 1 최대반응속도 V max 치에대한영향 - 기질의농도를증가시켜서극복될수없다. 최대반응속도감소 2 K M 치에대한영향 - 효소와기질간의결합을방해하지않는다. - 효소는비경쟁억제제의유무에상관없이동일한 K M 치를보임

22 E S E I V max 의감소

23 3) 비가역적저해 - 공유결합을통해자신의활성부위에결합하여효소를불활성화 V max 감소 Km 감소

24 효소활성

25 효소 - 기질결합형태 기질과효소가복합체 (SE) 를형성 복합체 SE 는다시생성물 (P) 과효소 (E) 로분리 S + E SE P + E

26 자물쇠 - 열쇠모델 유도 - 적합모델

27 Chymotrypsin 효소의가수분해작용

28 효소의동역학

29 Km : 1/2 Vmax 되는지점의기질농도 - 효소와기질과의적합성여부 - 일정한시간내에생성물을얻을수있는양 - Km값이작으면, 기질이조금만있어도효소가최대속도 ( 효소와기질의친화성이좋다 ) (Km : Michaelis constant 미카엘리스정수 )

30

31 미하엘리스 - 멘텐식 효소작용과속도론 효소 (E) 는효소 - 기질복합체 (ES) 를형성, 다음단계에서효소와산물 (P) 을생산 두반응은가역적이고, 네개의속도상수 K

32 미카엘리스 - 멘텐그래프

33 라인위버 - 버크그래프 1/V = (Km/Vmax)1/[S] + 1/Vmax

34 경쟁적저해 Km 값은증가, Vmax 값은기질농도를증가시키면변하지않음.

35 비경쟁적저해 Km 값은변함이없고, Vmax 값은감소됨.

36 무경쟁적저해 Km 값은감소, Vmax 값은감소됨.

37 주효소와조효소

38 주효소 (Apoenzyme) - 완전효소에서조효소를제외한단백질부분 보조인자 (Cofactor) - 완전효소에서비단백질부분 ( 유기또는무기저분자화합물 ) 1) 금속원소 ; - 보조효소로서의활성을가짐 2) Coenzyme ( 조효소 ); - 기질과의사이에서잔기 ( 殘基 ), 원자를주고받는수용체 - 수용성인비타민 B : 보조효소의중요한구성요소를제공 3) Prosthetic group ( 보조단, 보결분자단 ); - 복합단백질에서단백질에결합되어있는분자 ( 단 )

39 보조단, 보조인자및보조효소는촉매작용에서중요한역할을수행한다. 보조단, 보조인자, 보조효소 : 효소들은기질결합, 촉매작용과정에서직접적인참여를하는작은비단백질분자들및금속이온들을포함 펩타이드의제한된작용기만으로는하기힘든촉매능력을보여줌 효소촉매기능을확장시키는역할을함 보조단 : 공유결합과비공유결합을통해강하고안정적인단백질구조내삽입형태로존재 보조인자 : 보조단과비슷, 효소나 ATP 같은기질에일시적이고분리가능한형태로결합, 효소촉매반응이이루어지는주변매개물로서존재 보조효소 : 재활용통로나작용기의전달인자로서기능 수용성인비타민 B : 보조효소의중요한구성요소를제공

40 완전효소 (Holoenzyme) 보조효소와단백질이결합 ; 생리적인활성을가진효소

41

42 보조인자

43 조효소 (coenzyme) NAD + (nicotinamide adenine dinucleotide) NADP + (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)

44

45 효소의분류

46 IUB 효소분류 ( 생화학국제연합 ) - 촉매반응의종류로효소를식별하여크게 6 개주요군 효소의국제단위 (unit) Unit (I.U.): 최적조건에서, 1 분당 1μmol 의기질을생성물을형성하는데필요한양

47 산화환원효소 (oxidoreductase) 산화-환원반응을촉매하는효소 탈수소효소 (dehydrogenase) 산화효소 (oxidase) 산소첨가효소 (oxygenase) 과산화효소 (peroxidase) 카탈레이스 (catalase)

48 전이효소 (trasnferase) 화학군 ( 아세틸시, 메틸기, 인산기등 ) 의전달을촉매하는효소 아미노기전달효소 (aminotransferase) 카이네이스 (kinase)

49 가수분해효소 (hydrolase) 가수분해를촉매하는효소 소화효소와용해소체효소는가수분해효소 Protease, amylase, lipase, glycosidase, esterase, urease 등

50

51 분해효소 (lyase) C-C, C-O, C-N 등의결합을절단하여생성물중고리또는이중결합 의형성을촉매하는효소 Decarboxylase, synthase,aldolase, polysaccaridelyase 등

52 이성질화효소 (isomerase) 이성질화반응을촉매하는효소 분자식은같으나원자사이의결합이다른이성질체형성 Epimerase, racemase(d 형 L 형 ), protein disulfide isomerase 등

53 연결효소 (ligase) 2 개의기질을연결하는반응을촉매하는효소 에너지 (ATP) 사용 Synthetase, DNA ligase 등

54 임상적으로중요한효소

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