Appl. Chem. Eng., Vol. 24, No. 1, February 2013, 18-23 Original article 각시가자미 껍질로부터 콜라겐 펩타이드 제조 및 이화학적 특성 장부식 이미진 정노희* 김태영** 씨엔에이바이오텍(주), *충북대학교 공업화학과, **충북도립대학 환경생명과학과 (2012년 9월 5일 접수, 2012년 11월 13일 심사, 2012년 12월 26일 채택) Physicochemical Characteristics of Collagen Peptide from Flatfish Skin Boo-Sik Jang, Mi-Jin Lee, Noh-Hee Jeong*, and Tae-Young Kim** CNA Biotech., Co., Ltd., Chungbuk 367-912, Korea *Department of Engineering Chemistry, Chungbuk University, Cheongju 361-763, Korea **Department of Environmental Engineering, Chungbuk Provincial College, Okcheon 373-806, Korea (Received September 5, 2012; Revised November 13, 2012; Accepted December 26, 2012) 본 연구는 가자미껍질에서 콜라겐 펩타이드 파우더(FSCP)를 제조하여 시판 틸라피아비늘 유래 콜라겐 펩타이드 파우더 (TSCP)와 이화학적 특성을 비교 검토하였다. FSCP의 물리적인 특성 및 영양성분은 TSCP와 유사하게 나타났으며, 열량에 있어서도 FSCP는 3.82 kcal로 TSCP의 3.84 kcal와 차이가 없는 것으로 나타났다. 아미노산 조성은 FSCP가 TSCP보다 aspartic acid, serine, histidine, tyrosine, methionine의 경우 높았으나, hydroxyproline, proline, alanine은 오히려 낮았다. 특히 필수아미노산 함량은 FSCP가 22.74%로, TSCP의 13.64%보다 높았다. 분자량 분포는 FSCP가 1000 Da 으로, TSCP에 비하여 비교적 낮은 분포를 보이고, 유화성 및 유화안정성은 FSCP와 TSCP가 유사한 경향으로 우수하 였다. In this research, the collagen peptide powder from flatfish skin (FSCP) was prepared and compared with commercial collagen peptide powder from tilapia scale (TSCP) in the aspect of physiochemical property. The physical property and nutritional components of FSCP appeared almost similarly to those of TSCP, and also in calorie. No differences in calorie between FSCP and TSCP. Amino acid contents of FSCP for example, aspartic acid, serine, histidine, tyrosine and methionine were higher than those of TSCP. In contrast, the hydroxyproline, proline, alanine contents in FSCP were lower than those in TSCP. Especially, the content of essential amino acid of FSCP, which was 22.74%, was higher than that of TSCP evaluated as 13.64%. In the distribution of molecular weight, FSCP was 1000 Da, which showed a comparatively low distribution compared with TSCP, and in emulsion property and stability both FSCP and TSCP showed an excellent trend. Keywords: collagen, collagen peptide, flatefish, amino acid, emulsion property 1) 1. 서 론 콜라겐은 동물의 결합조직의 주요 단백질로서 생체 전 단백질의 약 30% 이상을 차지하고 있으며, 주로 조직이나 장기를 지탱하면서 체표 를 둘러싸고 있어 체형을 유지시키는 역할을 하며 진피조직에는 건조 중량의 90% 이상을 차지하고 있다[1]. 콜라겐은 공업적으로 이용된 다른 단백질과 같이 그의 물리화학, 생화학 및 생물학적 연구가 1950년 이후 활발하게 되었다. 그 결과 가용성 콜라겐 펩타이드 발견에 의하여 콜라겐의 연구가 급진전을 보게 되었고, 의약품 건강기능식품 및 화장품 등의 개발에 있어 콜라겐은 중요한 소재가 되고 있다[2]. 즉, 식품으로 서의 콜라겐은 햄, 소시지 등에 식감을 높이는 첨가제로 이용되고, 양 Corresponding Author: CNA Biotech., Co., Ltd. 5-Hojuk-ri, Ocksan-myun, Cheongwon-gun, Chungbuk 367-912, Korea Tel: +82-43-212-8522 e-mail: cg33169@hanmail.net pissn: 1225-0112 @ 2013 The Korean Society of Industrial and Engineering Chemistry. All rights reserved. 이나 돼지의 장을 대신해 가식성 식품포장재로 이용될 뿐만 아니라 여러 식품소재로서 광범위하게 이용되고 있다. 의약품으로서 콜라겐 은 류마티스 환자에게 경구 투여했을 경우 효과가 있는 것으로 나타 났으며, 화상이나 상처에 의해 손상된 피부에 대한 치유효과가 있는 것으로 밝혀져 의료용 고분자 재료로서 외과 수술용 봉합사, 인공 투석막, 인공모세관 및 인공장기 등의 용도로 이용되고 있다[3,4]. 이 처럼 콜라겐은 식품 및 의약품에서 뿐만 아니라 화장품, 섬유산업 등 넓은 분야에서 다양하게 이용된다. 그리고 현재 콜라겐 산업의 발전 으로 인한 수요의 증가로 더욱 많은 콜라겐이 요구되고 있는 실정이 며, 동물을 이용한 콜라겐이 지니고 있는 인체 전이 위험성을 배제한 수산물을 이용한 연구가 진행되고 있다[5,6]. 현재까지 해양 수산 생물의 가공 부산물을 이용한 콜라겐 추출 및 연구는 bigeye snapper (Priacanthus)[7], nile perch (lates niloticus)[8], great blue shark (Prionace glyca)[9], bullhead shark(heleodontus japonicus)와 chub mackerel (Scomber japonicus)[10], squid (Illex argentinus)[11], 황다랑어[12] 등의 껍질이나 비늘 및 뼈 등에서 추출하여 특 18
각시가자미 껍질로부터 콜라겐 펩타이드 제조 및 이화학적 특성 19 성을 밝혔다. 이와 같이 수산물의 가공 공정 중에 발생하는 부산물을 이용한 콜라겐 추출이 주를 이루고 있으며, 이들에 대한 기능성에 관한 연구가 지속적으로 이루어지고 있다. 어류껍질과 같은 수산가공 부산 물은 연간 약 15만톤 정도나 양산되고 또한 콜라겐 등의 유용성분이 다량 함유되어 있어 식품 재자원으로 이용 가능하리라 생각되나 일부 만이 사료로 이용되고 있고, 대부분 폐기되어 자원 낭비는 물론 환경 오염을 야기시키고 있다[13]. 그러나 최근에는 각종 해양 수산물의 부 산물로부터 추출된 어류 콜라겐에 대해서 그 구조와 특성이 밝혀지고 식품소재로 이용하기 위하여 젤라틴 원료로서의 가능성을 검토한 보 고[14]가 있으나, 어류 콜라겐의 산업적 응용은 어류비늘에서 추출한 콜라겐이 대부분 이용되고 있다. 따라서 본 연구에서는 어류 가공공정 중에 어육을 얻기 위해 필렛 작업(filleting) 후 발생되는 부산물 중의 하나인 각시가자미(Limanda aspera)의 껍질에서 콜라겐 펩타이드(flatfish skin collagen peptide powder, FSCP)를 제조한 후 콜라겐 펩타이드로서의 적용 범위를 확대 하기 위하여 현재 식품 및 화장품 원료 등 여러 분야에 다양한 용도로 시판되고 있는 어류비늘인 틸라피아 비늘에서 추출한 콜라겐 펩타이드 (tilapia scale collagen peptide powder, TSCP)를 비교군으로 하여 이화 학적 특성을 비교 검토하였다. 2. 실험방법 2.1. 실험재료 및 가수분해 효소 본 실험에서 사용된 재료로는 각시가자미(Limanda aspera) 껍질은 포항의 (주)유창수산에서 2011년 12월에 냉동된 상태의 제품을 구입 하여 사용하였다. 구입한 각시가자미 껍질은 구입하여 이물질 제거를 위하여 세척한 후 물기를 제거하여 냉동실(-40 )에 보관하여 두고 실험에 사용하였다. 틸라피아 비늘 유래의 콜라겐 펩타이드는 씨엔에 이바이오텍(주)에서 제공받아 사용하였다. 그리고 본 실험에 사용된 단백질 가수분해용 효소는 Alcalase (Subtilisin EC 3.4.21.62 from Bacillus licheniformis 2.4 AU/mg)와 Neutrase (EC 3.4.24.28 from Bacillus amyloliquefaciens, 0.8 AU/mg)로 덴마크의 Novozyme 사의 제품을 구 입 사용하였다. 2.2. 각시가자미 껍질 콜라겐 펩타이드 파우더 (FSCP)의 제조 각시가자미 껍질에서 FSCP를 제조하기 위한 방법은 Lee의 제조방 법[15,16]을 참고하여 Figure 1과 같은 제조 공정에 의하여 제조하였 다. 각시가자미 껍질에서 콜라겐 펩타이드를 추출하기 위한 최적의 가수분해 조건을 확립하기 위하여 단백질 분해효소에 따라 효소농도와 가수분해 시간경과에 따른 수율을 측정하여 Figure 2에 나타내었다. Figure 2에서 나타난 바와 같이 Alcalase와 Neutrase의 최적 사용농도는 Raw material (flatfish skin) Enzyme hydrolysis (neutrase, alcalase, ph 7.0, 55 60, 1 h) Filtration sieve 200 mesh, cotton filter 10 µm Heat treatment 85, 30 min Collagen peptide Activated carbon (50, 30 min) Ion exchange (WA30, IR120, 1 h) Membrane Filtration (1 µm) Spray Dryer Refined Collagen Peptide Flatfish Skin Collagen Peptide Powder (FSCP) Figure 1. Production process of collagen peptide from Flatfish Skin. 두 효소 모두 0.06 wt%를 사용하였을 때 수율이 높게 나타나는 것을 확인하였으며, 가수분해 시간은 각각 30 min이 경과 하였을 때 수율이 높은 것으로 나타났다. 이 결과를 바탕으로 Alcalase 0.06 wt%를 사용 하여 30 min간 가수분해 후 이어서 Neutrase 0.06 wt%를 사용하여 30 min간 가수분해 한 결과, 한 가지 효소를 사용하여 가수분해한 것 보다 가수분해 효율이 더 높게 나타났으며, 효소의 단가 대비 가수분해 조건으로 적합하였다. 따라서 본 실험에서는 0.06 wt%의 Alcalase를 사용하여 30 min간 가수분해 후 0.06 wt%의 Neutrase를 사용하여 30 min 동안 가수분해하는 방법을 각시가자미 껍질 콜라겐 펩타이드 제조를 위한 최적의 가수분해 조건으로 확립하였다. 이에 따라 FSCP의 원재료인 각시가자미 껍질의 조직을 팽윤시키기 위하여 5% HCl을 이용 하여 1 : 4 (w/w%)의 비율로 24 h 동안 침지 시킨 후 shaking incubator (NEX-301UT, 넥서스테크놀로지스, Korea)에서 55 60, 200 rpm 으로 30 min간 교반하였다. 여기에 5% NaOH를 사용하여 ph 7로 조 절한 후 원재료의 원료대비 0.06 wt%의 Alcalase 첨가하여 30 min간 교반하면서 1차 가수분해하고, 원료 대비 0.06 wt%의 Neutrase를 (A) Alcalase (B) Neutrase (C) Alcalase and Neutrase Figure 2. Hydrolyzing rate of flatfish skin collagen peptide depending on the enzyme concentration and time. Appl. Chem. Eng., Vol. 24, No. 1, 2013
20 장부식 이미진 정노희 김태영 첨가하여 30 min간 교반하여 2차 가수분해 시켰다. 가수분해를 마친 시료는 200 mesh 체를 사용하여 1차 여과 즉 추출액과 잔여물을 분리 하였다. 1차 여과된 여액을 감압 하에서 cotton filter (10 µm)를 사용 하여 2차 여과하여 불순물을 제거한 후 여액을 85 에서 30 min 동안 가열하여 남아 있는 효소를 불활성화시키고 콜라겐 펩타이드 용액을 얻는다. 이렇게 하여 얻은 추출액에 액량의 중량대비 0.7 wt%의 활성 탄을 첨가하여 shaking incubator (NEX-301UT, 넥서스테크놀로지스, Korea)에서 50, 200 rpm의 조건으로 30 min 동안 교반하면서 탈색 탈취시켰다. 1차 정제된 콜라겐 펩타이드 추출액을 이온교환수지를 이용하여 추출액에 포함되어 있는 유리아미노산이나 그의 염을 제거 하는 2차 정제 즉, 탈이온처리를 하였다. 그리고 추출액을 1 µm의 membrane filter를 사용하여 감압 여과함으로써 난용성 불순물을 제거 한 뒤 spray dryer (HCSR-03, Hwachang Engineering, Korea)를 이용하 여 분무 건조함으로써 순수한 FSCP를 제조하였다. 2.3. 각시가자미 껍질 콜라겐 펩타이드 파우더의 특성 분석 2.3.1. 물리화학적 특성 추출 정제하여 얻은 FSCP에 대한 성상, 맛 및 냄새 등에 대한 관능 평가는 씨엔에이바이오텍(주)의 연구소에 근무하는 연구원과 마케팅 부서의 직원 중 본 실험에 관심이 있고 식별 능력이 있는 10여명을 관능평가 요원으로 선정하여 이들에게 실험의 목적과 평가방법을 인 지시킨 후 실시하였다. ph측정은 각시가자미 껍질 콜라겐 펩타이드를 1% 수용액으로 조제하여 ph meter (HM-50G, Toadkk, Japan)을 이용 하여 측정하였다. 비중은 표준비중계를 이용하였고, 점도는 점도계 (RVT, Brookfield, USA)를 사용하여 식품공전의 일반시험법[17]에 준 하여 실험하였다. 2.3.2. 영양성분 및 열량 FSCP에 대한 영양성분 분석은 식품공전의 일반시험법[17]에 준하여 조단백 분석은 세미마이크로킬달법으로 질소 함량을 측정하여 단백질 전환계수 5.55를 곱하여 단백질함량을 산출하였고, 조지방 함량은 에 테르 추출법으로 그리고 탄수화물 분석은 벨트란 법으로 분석하였다. 열량 분석은 에크워터계수를 사용하여 계산하였으며 영양성분을 분 석한 결과에 의하여 콜라겐 펩타이드 중 가자미 껍질에서 추출한 FSCP와 어류 비늘에서 추출한 TSCP에는 측정된 조단백질 함량에 4.0의 에너지 환산계수를 곱하여 열량계산을 하였고, 그 외 조지방 및 탄수화물 함량에 8.37 및 3.57의 각각의 에너지 환산계수를 곱하여 그 합을 총열량으로 환산하였다. Table 1. Physical Characteristic of Collagen Peptide from Flatfish Skin and Tilapia Scale ITEM ph Viscosity (mpa.s) Specific gravity FSCP 5.7 5.9 1.000 TSCP 5.9 6.1 1.001 matrix는 alpha-cyano-4-hydroxy-cinnamic acid 1 mg을 0.1 ml 50% acetonitrile, 0.5% trifluroacetic acid에 용해 후 만들어진 matrix 용액 1 µl와 시료 1 µl를 섞어서 MS plate에 넣어 건조시킨 후 분석하였다 [19]. 2.3.5. 유화성 및 유화안정성 측정 FSCP에 대한 유화성 및 유화안정성 측정은 Wang과 Kinslla의 방법 [20]에 의해 각 시료 2.0 g에 증류수 10 ml씩을 가하여 균질기(Ace homogenizer AM-8)로 5000 rpm에서 1 min간 분산시킨 후, 대두유 10 ml 가하여 15000 rpm에서 5 min간 균질화 하였다. 이와 같이 생 성된 유화액을 절반씩 원심관(12 100 mm)에 나누어 넣고 2500 rpm 에서 5 min간 원심분리하여 다음의 식에 의해 유화성을 측정하였다. 유화성 = 유화된 층의 높이 시험관 내 총 내용물의 부피 100 유화안정성은 유화액을 80 water bath에서 30 min간 가열한 후, 15 로 냉각한 다음 2500 rpm에서 5 min간 원심분리한 후 유화성 측정과 같은 방법으로 측정하였다. 3. 실험 결과 및 고찰 3.1. 최적 제조조건 확립 각시가자미 껍질에서 콜라겐 펩타이드를 추출하기 위하여 Lee의 제조방법[15,16]을 참고하였고, 확립된 최적 가수분해 조건에 의하여 0.06 wt%의 Alcalase를 사용하여 30 min간 가수분해 후 0.06 wt%의 Neutrase를 사용하여 30 min 동안 가수분해하여 각시가자미 껍질 콜 라겐 펩타이드를 추출하였고, 각 단계의 여과 공정을 거쳐 순수한 각 시가자미 껍질 콜라겐펩타이드를 정제하였으며, 분무 건조기를 이용 하여 사용 원료의 중량대비 21.3 wt%의 각시가자미 껍질 콜라겐 펩타 이드를 제조하였다. 2.3.3. 아미노산 조성분석 FSCP에 대한 아미노산 조성 분석은 PITC 라벨링 한 후에 자동아미 노산 분석기(Waters Pico Tag HPLC system, Milford, MA, USA)에 의해 Waters 510 HPLC을 이용해서 행하였고, 추출 및 전처리 방법은 시료 중 100 µl를 취하여 PICO-tag 방법을 이용하여 가수분해 및 PITC labeling을 한 후 labeling 된 시료 400 µl 중에서 20 µl를 취하여 HPLC에 로딩하여 크로마토그램을 얻었다[18]. 2.3.4. 분자량 분석 FSCP에 대한 분자량 측정은 MALDI-TOF Mass Spectrometer (Voyager-DETMSTR Spectrometer, Perseptive Biosystems, USA)를 사용 하여 분석하였으며, 분석프로그램은 FlexControl 3.0 siftware를 이용 하였다. Reflactor voltage는 26.3 kv, repetition rate는 1 khz로 하였고, 3.2. Flatfish Skin Collagen Peptide의 물리적 특성 FSCP는 비교군인 TSCP와 동일한 농도로 비교 시 두 가지 모두 가 용성 콜라겐펩타이드로 무색 또는 미황색이었고, 약간의 특이취가 있 으나 강하지 않았으며, 담백한 맛을 나타내었다. Table 1에서 보는 바와 같이 FSCP와 TSCP의 ph, 비중 및 점도는 거의 유사하게 나타났다. 젤라틴을 효소로 가수분해한 유화제의 점도는 ph변화에 의해 큰 영 향을 받지 않는 것으로 보고되었으며[21], Hagues와 Kinsella는[22] 점 도와 유화성과의 관계는 상반적인 관계라고 보고한 바 있다. 3.3. Flatfish Skin Collagen Peptide의 영양성분 및 열량 Table 2에 나타난바와 같이 FSCP를 본 논문 2.3.2의 방법으로 탄수 화물, 조단백, 조지방, 회분 및 수분 등의 영양성분과 열량분석 결과 수분을 제거하고 wet basis로 살펴볼 때 조 단백질인 경우 100%에 가 공업화학, 제 24 권 제 1 호, 2013
각시가자미 껍질로부터 콜라겐 펩타이드 제조 및 이화학적 특성 21 Table 2. Nutritional Elements and Calorie of Collagen Peptide from Flatfish Skin and Tilapia Scale Item Calorie (kcal/1g) Crude protein Crude fat Carbohydrate Moisture Ash FSCP 3.82 95.5 0.0 0.0 4.0 0.5 TSCP 3.84 95.9 0.0 0.0 4.0 0.1 (%) Table 3. Amino Acid Compositions of Collagen Peptides from Flatfish Skin and Tilapia Scale Amino acid Collagen peptide Collagen peptide Amino acid FSCP TSCP FSCP TSCP Cysteine 0.21 0.20 Tyrosine 1.00 0.11 Aspartic acid 7.89 3.02 *Valine 2.68 1.80 Glutamic acid 10.29 8.89 *Methionine 2.29 0.25 OH-Proline 6.91 15.79 *Leucine 3.24 2.70 Serine 4.20 2.68 *Phenylalanine 2.00 1.87 Glycine 20.54 21.03 Tryptophan 0.27 0.05 *Histidine 2.20 0.81 *Lysine 5.38 2.93 Arginine 9.87 8.31 Alanine 6.12 9.03 *Threonine 3.16 2.16 *Isoleucine 1.79 1.12 Proline 9.44 16.91 * Essential amino acid for children (%) 깝게 나타났으며, 탄수화물, 조지방분은 거의 나타나지 않았다. 따라 서 열량에 있어서도 FSCP와 TSCP는 3.82 kcal, 3.84 kcal로 거의 차이 가 없는 것으로 나타났다. 3.4. Flatfish Skin Collagen Peptide의 아미노산의 조성 FSCP의 아미노산의 조성은 Table 3와 같다. Table 3에서 보는 바와 같이 FSCP의 아미노산 조성은 glycine이 20.54%로 가장 높았으며 glutamic acid, arginine, proline이 10.29%, 9.87%, 9.44%이었으나, tryptophan과 cysteine은 각각 0.27%, 0.21%로 함량이 매우 낮았다. FSCP 의 필수아미노산 함량은 22.74%로 TSCP의 13.64%보다 높았다. 그리고 FSCP와 TSCP의 아미노산 조성을 보면 aspartic acid, serine, histidine, tyrosine, methionine은 FSCP가 TSCP에 비해 그 함량이 높았으나, hydroxyproline, proline, alanine은 오히려 TSCP가 FSCP에 비해 그 함량이 높았다. 피부의 보습역할을 하는 주된 인자 중의 하나인 hydroxyproline의 함량에 있어서 FSCP에서는 6.91%, TSCP에서는 15.79%로 나타났으며, Glycine의 함량에 있어서는 FSCP에서 21.03% TSCP에서는 32.5%를 보였고, Serine의 함량에서는 FSCP에서 4.20% TSCP에서는 2.68%를 지니고 있는 것으로 나타났다. 즉, FSCP에서도 TSCP 못지 않게 피부의 탄력과 관계되는 피부 조직의 수복 작용의 역할을 하는 아미노산을 함유함으로써 화장품 소재로서의 기능을 갖추고 있는 것을 알 수 있다. Thompson은 새우 콜라겐의 아미노산 조성 중 다른 콜 라겐에 비해 tryptophan 함량이 보다 높다고 하였고[23], Asghar와 Henrickson은 콜라겐에는 tryptophan은 존재하지 않으며, cysteine은 type III 및 V에 존재하고, methionine은 type I 및 II에 존재한다고 하였는데[24], 본 실험의 FSCP와 TSCP에서는 cysteine과 methionine 이 모두 존재 하였다. (A) Flatfish Skin (B) Tilapia Scale Figure. 3. Distribution of molecular weight on collagen peptides. 3.5. 각시가자미 콜라겐 펩타이드의 분자량 측정 제조된 FSCP와 TSCP에 대한 분자량 측정결과를 Figures 2와 3에 나타내었다. 분자량 분포는 Figures 2와 3에서 보는 바와 같이 FSCP는 1000 Da 이하의 비교적 낮은 분자량 분포를 보이고 있고, TSCP는 1800 Da 이하의 분자량 분포로서 두 가지 모두 평균분자량이 약 1000 정도를 보이고 있다. 일반적으로 피부에 흡수 가능한 분자량을 3000 Da 으로 보고 한 바[25]에 따르면 화장품 소재로 이용할 경우 일부는 피부 Appl. Chem. Eng., Vol. 24, No. 1, 2013
22 장부식 이미진 정노희 김태영 Figure 4. Emulsifying activity of Collagen Peptide from Flatfish Skin and Tilapia Scale. Figure 5. Emulsifying stability of Collagen Peptide from Flatfish Skin and Tilapia Scale. 로 흡수되고 일부는 잔존 하겠지만 대부분이 흡수가 됨으로써 피부의 보습 및 코팅효과가 있을 것으로 사료된다. 3.6. Flatfish Skin Collagen Peptide의 유화성 및 유화안정성 측정 FSCP에 대한 유화성 및 유화안정성을 측정한 결과는 Figures 4와 5에 나타난 바와 같이 FSCP와 TSCP가 유사한 경향을 보였으며, ph 4에서 ph 8 범위에서 유화성 및 유화안정성이 우수한 결과를 나타냈다. Aoki[26] 등은 ph에 따라 유화성 및 유화안정성에 대해 영향을 미치 게 되는데 즉 단백질의 등전점에서 유화안정성은 불안정하다고 보고 하였고, Crenwelge[27] 등은 단백질이 등전점 영역을 벗어나게 되면 emulsion의 ph에 따라 유화력은 증가한다고 하였다. FSCP와 TSCP 또한 등전점인 ph 8에서 ph 9 범위에서 유화력이 낮아짐을 알 수 있었다. 동물기원 단백질인 myosin, actin, tropomysin 등 단백질의 유 화력에 대하여 연구보고가 있지만[28], 콜라겐펩타이드의 유화력에 대해서는 보고되어 있지 않은 바 앞으로 콜라겐펩타이드의 기능성 개 선을 위해 유화제로서의 응용성도 가치가 있을 것으로 사료된다. 4. 결 론 어류 가공공정 중에 발생하는 부산물 중 하나인 각시가자미 껍질로 부터 FSCP를 제조하여 화장품 및 식품 소재로 시판 중인 TSCP와 이 화학적인 특성을 비교하여 다음과 같은 결론을 얻을 수 있었다. 1) FSCP에 대한 물리적 특성은 무색 또는 미황색의 원재료 특유의 약간의 냄새를 지니고 있으며, 담백한 맛을 보이는 것이 TSCP와 비슷한 경향을 나타내었고, 영양성분으로서 회분과 수분을 제외하면 모두 단백질로 구성되어 있으며, 열량 또한 FSCP은 3.82 kcal, TSCP은 3.84 kcal로 유사한 결과를 나타냈다. 2) 분자량 측정결과 FSCP가 TSCP에 비하여 조금 낮은 1000 Da 이 하의 분포를 나타냈다. 3) 아미노산 조성에서는 피부의 보습과 탄력에 영향을 주는 아미노산 성분으로서 hydro-xyproline, glycine, serine의 함량은 FSCP가 TSCP 보다 낮은 함량을 나타냈다. 4) 유화성과 유화안정성에 있어 FSCP와 TSCP가 유사한 경향을 보 였으며, 등전점을 벗어난 ph 4에서 ph 8 범위에서 유화성 및 유화안 정성이 우수한 결과를 나타냈다. 이상의 결과로 미루어 볼 때 어류 부산물 중의 하나인 각시가자미의 껍질로부터 제조된 FSCP는 아미노산의 조성 상에서 보습과 탄력에 영향을 주는 아미노산은 TSCP보다 낮은 함량을 보이고 있지만 필수 아미노산 함량은 높게 나타났으며, 물리적인 특성, 영양성분, 분자량, 유화성에 있어서는 유사한 경향을 보이는 바 현재 식품 및 화장품 원 료 등 여러 분야에 다양한 용도로 시판되고 있는 TSCP와 차별화된 용도로 사용할 수 있으리라 생각되며, 더불어 폐기되는 자원의 재활 용과 환경오염을 다소 줄일 수 있을 것으로 사료된다. 참 고 문 헌 1. A. K. Piez, Encyclopedia of polymer science and engineering, Collagen, in : J.I Koroschwitz (ED.), New York, 699 (1985). 2. T. Miyata, Fragrance Journal, 17, 90 (1989). 3. R. Jeyanthi, B. Nagarayan, and K. P. Rao, J. Pharm. Phamacol., 43, 60 (1991). 4. S. K. Kim, The Fisheries world, 8, 79 (1992). 5. M. Sadowska, I. Kolodziejska, and C. Niecikowska, Food Chem., 81, 257 (2003). 6. S. K. Kim, O. J. Kang, and D. C. Kwak, J. Korean Agric. Chem. Soc., 36, 163(1993). 7. P. Kittiphattanabawon, S. Benjakul, W. Visessanguan, T. Nagai, and T. Munehiko, Food Chem., 89, 363 (2005). 8. J. H. Muyonga, C. G. B. Cole, K. G. Duodu, Food Chem., 85, 81(2004). 9. K. Yoshimura, M. Terashima, D. Hozan, and K. Shirai, J. Agric. Food Chem., 48, 685 (2000). 10. T. Nagai and N. Suzuki, Food Chem., 76, 277 (2000). 11. I. Kolodziejska, Z. E. Sikorski, and C. Niecikowska, Food Chem., 66, 153 (1999). 12. J. W. Woo, C. I. Ji, and S. M. Jo, J. Korean Fish Soc., 41, 427 (2008). 13. The Korean Fisheries and Aquatic Science, Korean Fisheries Yearbook (1996). 14. J. S. Kom, J. G. Kim, S. Y. Cho, J. H. Ha, and E. H. Lee, J. Korean Agric. Chem. Soc., 36, 290 (1993). 15. M. J. Lee and N. H. Jeong, J. Korean Oil Chemists Soc., 26, 248 (2009). 16. M. J. Lee and N. H. Jeong, J. Korean Oil Chemists Soc., 26, 457 (2009). 17. Korea Food Industry Association, The Food Code (2003). 18. KFDA, Establishment of analysis method for the amino acids permitted as food additives such as L-glutamate (2004). 19. L. Konermann and L. Douglas, J. Am. Soc. Mass Spectrom., 9, 공업화학, 제 24 권 제 1 호, 2013
각시가자미 껍질로부터 콜라겐 펩타이드 제조 및 이화학적 특성 23 1248 (1998). 20. J. I. Shin, C. W. Ahn, H. S. Nam, H. J. Lee, and T. H. Moon, J. Korean Food Sci. Technol., 27, 230 (1995). 21. A. Shimada, I. Yamamoto, H. Sase, Y. Yamazaki, S. Watanabe, and S. Ariai, Agirc. Biol. Chem., 48, 2681 (1984). 22. Z. Hagues and E. Kinsella, J. Food Sci., 54, 39 (1988). 23. J. C. Wang and J. E. Kinella, J. Food Sci., 41, 286 (1976). 24. H. C. Thompson and N. H. Thompson, Comp. Biol. Physiol., 27, 127 (1968). 25. A. Asghar and R. L. Henrickson, Advance in Food Research, Chichester C.O.(ed)., Academic Press, New York, 28, 231 (1982). 26. H. Aoki, O. Taneyama, and M. Inami, J. Food Sci., 45, 535 (1980). 27. D. D. Crenwelge, C. W. Dill, P. T. Tybor, and W. A. Landmann, J. Food Sci., 39, 175 (1974). 28. M. Yoshikawa, Food Processing, 23, 39 (1988). Appl. Chem. Eng., Vol. 24, No. 1, 2013