pissn eissn J. Milk Sci. Biotechnol. 2017;35(2): ARTICLE 포유류의종에따른초유단백질의변화에대한분석

Size: px

Start display at page:

Download "pissn eissn J. Milk Sci. Biotechnol. 2017;35(2): ARTICLE 포유류의종에따른초유단백질의변화에대한분석"

상건 지
5 years ago
Views:

pissn 2384-0269 eissn 2508-3635 J. Milk Sci. Biotechnol. 2017;35(2):105-111 https://doi.org/10.22424/jmsb.2017.35.2.105 ARTICLE 포유류의종에따른초유단백질의변화에대한분석 김승희 김완섭 * 한경대학교동물생명환경과학과 Analysis of Changes in Colostrum Proteins by Mammalian Species Seung Hee Kim and Woan-Sub Kim * Dept.

1 pissn eissn J. Milk Sci. Biotechnol. 2017;35(2): ARTICLE 포유류의종에따른초유단백질의변화에대한분석 김승희 김완섭 * 한경대학교동물생명환경과학과 Analysis of Changes in Colostrum Proteins by Mammalian Species Seung Hee Kim and Woan-Sub Kim * Dept. of Animal Life and Environmental Science, Hankyong National University, Anseong, Korea Abstract There have been numerous reports indicating that milk proteins influence immune functions. Colostrum refers to the breast milk of mammals, secreted starting from the fourth or fifth day after delivery. It has abundant nutrition for the survival of newborn infants. Most importantly, it contains bioactive substances with growth-stimulating and antibiotic, functions. Thus, the colostrum has various physiological roles. This study measured the differences in the composition of colostrum derived from dairy cattle, hanwoo, porcine, and goat sources. The results showed that immunoglobulin, lactoferrin, lactoperoxidase, serum albumin, IgG heavy chain, and IgG light chain were significantly higher in the colostrum of dairy cattle, hanwoo, and goats, but low in porcine colostrum. There was no significant difference in α S2 -casein, α S1 -casein, β-casein, κ-casein, β-lactoglobulin, and α-lactalbumin contents until seven days after birth. However, porcine colostrum showed high contents of all proteins from the first day to the second day after delivery. Keywords colostrum, dairy cattle, goat, porcine, hanwoo 서론 Received: May 29, 2017 Revised: June 20, 2017 Accepted: June 25, 2017 *Corresponding author : Woan-Sub Kim, Dept. of Animal Life and Environmental Science, Hankyong National University, Anseong, Korea, Tel : , kimws@hknu.ac.kr 우유및유제품의영양기여는특히급속한성장기에좋은신체기능을유지하는데중요한요소이다 (Michaelidou and Steijns, 2006; Michaelidou, 2008). 유중에는카세인 (casein), 유청단백질 (αlactalbumin, β-lactoglobulin, immunoglobulin, lactoferrin, TGF-β 등 ), 중성지질, 인지질, 당지질, 유당, 비타민및무기질등의주성분이있다. 이러한성분들은동물의건강에중요한기능을제공하고있다. 특히초유는분만후첫번째유방으로부터분비이며, 신생아의성장및신체조직의발달에영양공급원으로서뿐만아니라생물학적기능을조절하는것으로되어있다 (Hartmann et al., 1989). 초유는신생아를위한첫자연식품으로무엇보다도중요한것은성장촉진과항균기능을가진생리활성물질을포함하고있다는것이다 (Larson et al., 1997). 성장물질은신생아의성장과발달을촉진시키고, 항균물질은유해한미생물의감염에대해방어를하는역할을한다. 감염방어기능은유단백질이가지고있는커다란임무중하나로있다. 특히면역항체 (IgG, IgA 등 ) 는초유중에다량으로함유되어있어, 어린새끼의발육과건강에좋은역할을하고있다 (Larson, 1992). 유중의면역에관련된성 This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution Non-Commercial License ( licenses/by-nc/3.0) which permits unrestricted non-commercial use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original work is properly cited. Copyright 2017 Korean Society of Milk Science and Biotechnology. 105

2 Kim and Kim 분들은병원성미생물의세포막에손상을가하거나증식에필요한영양소의이용을저해하거나, 병원성미생물이표적세포에결합하여침입하는것을저해하는것에의해어린새끼의발병을억제한다 (Otani, 1998). Otani(1998) 는유중의감염방어활성을가지는성분으로항체 (IgG, siga, IgM), 락토페린 (lactoferrin), 라이소자임 (lysozyme), 비타민 B 12 결합단백질, 고분자량의뮤신 (mucin) 같은단백질, 시스타틴 (cystatin), 락토퍼옥시데이스 (lactoperoxidase), 보체성분, 지방산및올리고당등이라고보고하였다. 초유는유제품의성분과기능성유제품과는별개로, 자연적인제품이라는장점을지닌새로운식이요법인것으로보이며, 초유를이용한영양요법은더욱증가할것으로기대된다 (Regester and Belford, 1999; Playford et al., 2000). 특히초유는스트레스, 질병에대한예방, 그리고면역강화에필요한유아와고령자에대한훌륭한영양보충제로이용될수있다. 따라서 Korhonen(1998) 은미래에특정소비자집단을대상으로면역초유와우유제재가건강증진식단의일부로서그리고치료요법의대안이나보충으로중요한역할을할수있다고하였다. 우리는이전젖소로부터산차에의한초유중면역관련단백질의변화에대한연구를보고하였다 (Hyon and Kim, 2016). 즉, 젖소초산우, 2산, 3산, 4산, 5산, 6산, 7산, 그리고 8산을대상으로분만직후부터 5일간전기영동을통하여면역관련단백질을조사하였다. 결과로서산차에의한젖소초유중면역단백질은초일단백질이많이함유되어있다가시간이경과할수록감소하였다. 그리고산차에의한단백질함량의변화는나타나지않았다. 본연구는젖소, 산양, 돼지및한우의분만후초일부터 7일까지초유중단백질의변화를비교분석하였다. 재료및방법 1. 재료젖소, 한우, 돼지및산양의초유는안성소재인근목장에서분만직후부터 7일까지매일공급받아 20 에보관하면서실험에사용하였다. 2. 시약 30% acrylamide, coomassie brilliant blue(cbb), 그리고 Urea는 R-250은 TNT research. Co., Ltd.(Jeonju, Korea) 것을사용하였다. Ammonium persulfate(aps), glycine, sodium chloride, sodium dodecyl sulfate(sds), tetramethylethylenediamine(temed), 그리고 tris는 Amresco(Ohio, USA) 것을사용하였다. Bromophenol blue(bpb) 과 2-mercaptoethanol 은 Sigma (MO, USA) 것이며, glycerol, acetic acid, 그리고 methanol 은 Daejung chemicals & metals Co., Ltd.(Korea) 것을사용하였다. Triton X-100은 Yakuri pure chemicals Co., Ltd.(Japan) 를사용하였다. 3. 전기영동 (SDS-PAGE) 한우, 젖소, 산양, 그리고돼지초유의분만후 1일부터 7일까지의단백질변화를살펴보기위해 SDS-PAGE 를시행하였다. 각축종에의해준비된분만후 1일에서 7일까지의초유를멸균된 Milli Q water 로 1/10 희석하였다. 희석한샘플들은 1 Sample buffer 와 1:1의비율로혼합하였다. 혼합된샘플들은 100 에서 5분간열처리한후, gel에주입하였다. SDS-PAGE 있어서 gel은 10% polyacrylamide gels로하였으며, Laemmli(1970) 의방법에따라수행하였다. 준비된샘플은각 well당 20 μl를각겔 (gel) 에주입하였다. 한편, 전기영동의표준 maker 는 low marker(ca, Bio- Rad) 를사용하였다. 영동이끝난 gel은 coomassie brilliant blue (CBB) R-250으로염색하였다. 염색된 gel의탈색은탈색액 (methanol, acetic acid, 그리고멸균증류수혼합 ) 을이용하였다. 4. Silver staining 은염색은 Plusone silver staining kit(ge healthcare, Sweden) 의 protocol 에따라서수행하였다. 전기영동후, gel은 Fixing solution 에 30분동안고정시켰다. Fixing solution 을제거한후, Sensitizing solution 을첨가하여 30분간반응시켰다. 멸균증류수를이용하여 gel을 5분씩 3회세정한후, silver solution 을넣고 20분간반응시켰다. 반응이끝난후, silver solution을제거하였고, 멸균증류수로 1분씩 2회세정하였다. Gel에 developing solution 을넣고 5분간밴드가확연히나타날때까지반응시켰다. 반응을정지시키기위하여 stopping solution 을넣고 10분간반응을정지시켰다. 그리고난후, gel은증류수를이용하여 5분씩 3회세정하였다. 결과및고찰 본연구에서는젖소, 한우, 돼지, 산양의분만후, 초일부터 7일째까지초유중의단백질에대한변화를일별로조사하였다. Fig. 1(A) 와 Fig. 2(A) 는젖소의분만후, 초일부터 7일간초유중의단백질변화를각각 CBB염색 (Fig. 1) 과은염색 (Fig. 2) 으로나타낸결과이다. 젖소의분만후, 면역관련단백질들은초일단백질의함량이현저히많이함유되어있다가 2일부터급격히감소되었고, 이후서서히감소하였다 (Fig. 1-A). 이러한결과는이전 Hyon과 106 J. Milk Sci. Biotechnol. Vol. 35, No. 2

축종별초유의단백질변화 Fig. 1. Acrylamide gel electrophoretic patterns of colostrum in mammalian species during 7 days after parturition by CBB staining.

(A), dairy cattle; (B), hanwoo; (C), pocine; (D), goat. Fig. 2. Acrylamide gel electrophoretic patterns of colostrum in mammalian species during 7 days after parturition by silver staining.

3 축종별초유의단백질변화 Fig. 1. Acrylamide gel electrophoretic patterns of colostrum in mammalian species during 7 days after parturition by CBB staining. M, standards molecular weight(low marker); lane 1, 1 day; lane 2, 2 day; lane 3, 3 day; lane 4, 4 day; lane 5, 5 day; lane 6, 6 day; lane 7, 7 day. (A), dairy cattle; (B), hanwoo; (C), pocine; (D), goat. Fig. 2. Acrylamide gel electrophoretic patterns of colostrum in mammalian species during 7 days after parturition by silver staining. M, standards molecular weight(low marker); lane 1, 1 day; lane 2, 2 day; lane 3, 3 day; lane 4, 4 day; lane 5, 5 day; lane 6, 6 day; lane 7, 7 day. (A), dairy cattle; (B), hanwoo; (C), pocine; (D), goat. Kim(2016) 이보여준젖소초유의산차별일일면역관련단백질은분만후초일많은함량을나타냈다가시간이지날수록점차감소한다는결과와일치하였다. 즉, Fig. 1(A) 의면역글로불린 (a-부분 ), 락토페린 (b-부분 ), 락토퍼옥시데이스 (c-부분 ), 혈청알부민 (d-부분 ), IgG heavy chain(e- 부분 ), 그리고 IgG light chain(j- 부분 ) 은분만후초일함량이현저히높았고, 2일째부터급격히감소하는것을보여주었다. 그리고 Fig. 1(A) 의 α S2 -카세인(f- 부분 : 35 kda), α S1 -카세인(g- 부분 : 30 kda), 그리고 β-카세인 (h-부분 : 27 kda) 은초일약간함량이높았으나, 2일에부터약간감소하여 7일까지함량의변화는나타내지않았다. κ-카세인 (i-부분: 24 kda) 은 CBB 염색 (Fig. 1(A)) 에서는밴드가잘나타나지않았으나, 은염색 (Fig. 2(A)) 에서보는바와같이초일함량이조금높다가 2일부터약간감소되어 7일까지유지되는것이확인되었다. 그외 β-락토글로불린 (Fig. 1(A), k-부분 : 19 kda) 과 α-락트알부민 (Fig. 1(A), l-부분 : 14.2 kda) 은분만직후부터 7일까지현저한함량의차이는나타나지않았다. Fig. 1(B) 와 Fig. 2(B) 는한우의분만후, 초일부터 7일까지의초유중단백질의변화를각각 CBB 염색 (Fig. 1(B)) 과은염색 (Fig. 2(B)) 으로나타낸결과이다. Fig. 1(B) 의면역글로불린 (a-부분: 160 kda) 은분만후현저한함유량을나타내었다. 그러나 2일부터는함량이급격하게감소되었고, 이후 7일까지감소되었다. 락토페린 (Fig. 1(B), b-부분 : 약 80 kda) 은분만직후다른날보다현저히 높은함량을나타냈으나, 면역글로불린과함께 2일부터는함량이현저히감소하였다. 그리고감소된함량은 7일까지유지되었다 (Fig. 1(B)). 락토퍼옥시데이스 (Fig. 1(B), c-부분 : 약 70 kda) 는다른단백질에비하여매우적은량이함유되어있지만, 분만직후인초일에함량이많다가 2일부터적어지는것을보여주었다. 혈청알부민 (Fig. 1(B), d-부분 : 66.4 kda) 은분만직후, 초일함량이젖소의혈청알부민 (Fig. 1(A)) 과같이많은함량을나타내지않았고, 또한 7일까지함량의변화도나타나지않았다. IgG heavy chain (Fig. 1(B), e-부분 : 55 kda) 은분만직후, 초일함량이현저히높았으며, 2일급격히감소하였다. 그후 7일까지 IgG heavy chain의함량은서서히감소하였다 (Fig. 1(B)). 그러나 IgG light chain (Fig. 1(B), j-부분 ) 은 CBB염색에서는밴드가확인되지않았으나, 은염색에서는밴드가확인되었다 (Fig. 2(B)). 은염색에서발견된 IgG light chain 는초일함량이높게나타내었고, 2일에는약간감소되어그이후점점감소되는것을보여주었다. Fig. 1(B) 에서 α S2 -카세인 (f-부분: 35 kda), α S1 -카세인 (g-부분: 30 kda), β-카세인 (h-부분 : 27 kda), 그리고 κ-카세인 (i-부분: 24 kda) 은함량의변화는나타내지않았다. 한편, β-락토글로불린 (Fig. 1(B), k-부분 : 19 kda) 과 α-락트알부민 (Fig. 1(B), l-부분 : 14.2 kda) 은젖소의초유와같이분만직후부터 7일까지현저한함량의차이는나타나지않았다. 현재한우의젖에대한연구는활발히이루어지지않아다른품종의젖과같이연구결과가많은편은아니다. 그 J. Milk Sci. Biotechnol. Vol. 35, No

4 Kim and Kim 러한이유로는한우는전통적으로일소로서의역할과식육으로서의이용이많았기때문이다. 따라서한우젖에대한연구는건강한송아지의육성뿐만아니라, 신선한식육의개발에중요하다고판단된다. Fig. 1(C) 와 Fig. 2(C) 는돼지의분만후, 초일부터 7일까지의초유중단백질의변화를각각 CBB 염색 (Fig. 1-C) 과은염색 (Fig. 2(C)) 으로나타낸결과이다. 돼지의분만후, 초일단백질의함량이현저히많이함유되어있으나, 특이하게도다른축종과는달리 2일에그함량이최대를보여주었다 Fig. 1(C)). 그리고 3일부터는단백질함량이급격히감소되었고, 7일까지점차감소되었다 (Fig. 1(C)). 면역글로불린 (Fig. 1(C), a-부분 : 160 kda) 은분만후초일과 2일현저히높은함량을나타내었다. 그러나 3일부터 7일까지면역글로불린함량은점차감소하였다. Fig. 1(C) 에서락토페린 (b-부분: 약 80 kda) 은분만후, 초일과 2일째현저히높은함량을나타냈으나, 면역글로불린의결과와같이 3일부터는함량이현저히감소하였다. 락토퍼옥시데이스 (Fig. 1(C), c-부분 : 약 70 kda) 는분만직후인초일과 2일에함량이높다가 3일부터감소하는것을보여주었다. 혈청알부민 (Fig. 1(C), d-부분 : 66.4 kda) 은분만직후, 초일과 2일에높은함량을나타내었으며, 3일부터 7일까지서서히감소되었다. IgG heavy chain(fig. 1(C), e-부분 : 55 kda) 역시분만직후초일과 2일에함량이현저히높았으며, 3일부터급격히감소하였다. IgG light chain(fig. 1(C), j-부분 ) 은초일과 2일에함량이높게나타내었고, 3일에는약간감소되어그이후점점감소되는것을보여주었다. Fig. 1(C) 의 α S2 -카세인 (f-부분 : 35 kda), α S1 -카세인 (g-부분 : 30 kda), β-카세인 (h-부분 : 27 kda), 그리고 κ-카세인 (i-부분: 24 kda) 은분만직후, 초일과 2일에함량이약간높았으며, 3일에감소되어 7일까지유지되었다. 한편, β-락토글로불린 (Fig. 1(C), k-부분 : 19 kda) 과 α-락트알부민 (Fig. 1(C), l- 부분 : 14.2 kda) 은젖소의초유와같이분만직후부터 7일까지현저한함량의차이는나타나지않았다. 돼지초유는갓태어난새끼돼지에있어서면역방어준비, 소화를돕기위한효소생산, 신진대사가이루어질때까지초기위장관발달을조절하는성장인자로있다 (Hartmann et al., 1989; Purup et al., 2007). 돼지초유는갓태어난돼지의영양공급원으로서돼지의골격, 심장근육, 뇌및공장에서단백질합성을보다더강화한다 (Friorotto et al., 2000). 뿐만아니라초유는생물학적기능을나타내는데, 이들기능은항균제와항염증제뿐만아니라, 면역글로불린을통한면역학적방어를포함한다 (Stelwagen et al., 2009). 돼지는다른발굽동물과같이태반을통한모체의면역글로불린을수송하는데매우제한적으로있다. 따라서신생아는초유에함유된면역글로불린을통해서얻어진수동면역에의존한다 (Tuo et al., 1996; Sangild 2003). 초유의소비는수유하는첫몇시간동안은새끼돼지의약 5 7% 가된다고하였다 (Fraser and Rushen, 1992). 그리고초유의수유회수는출생후처음의 24시간동안점점더증가한다. Leece(1973) 는신생돼지에있어면역글로불린을통한수동면역은수유 시간후중단된다고하였다. 따라서분만후초일과 2일의초유는신생돼지의성장과면역을위하여매우중요하다. Fig. 1(D) 와 Fig. 2(D) 는산양의분만후, 초일부터 7일까지의초유중단백질의변화를각각 CBB 염색 (Fig. 1(D)) 과은염색 (Fig. 2(D)) 으로나타낸결과이다. 산양초유에서의면역글로불린 (Fig. 1(D), a-부분 : 160 kda) 은다른품종 ( 젖소, 한우, 그리고돼지 ) 의초유에서보여준분만초일과같이현저히높은함유량을나타내지않았으며, 7일까지함량의변화는나타나지않았다. 락토페린 (Fig. 1(D), b-부분 : 약 80 kda) 은분만직후, 초일높은함량을나타냈으나, 2일부터는현저히감소하였다. 락토퍼옥시데이스 (Fig. 1(D), c-부분 : 약 70 kda) 는락토페린과같이분만직후초일함량이높다가 2일부터현저히낮아지는것을보여주었다. 혈청알부민 (Fig. 1(D), d-부분 : 66.4 kda) 은분만직후약간높은함량을나타내었고, 이후감소되어 2일부터 7일까지일정한함량을나타내었다. IgG heavy chain(fig. 1(D), e-부분 : 55 kda) 은분만직후, 초일함량이현저히높았으나, 2일부터급격히감소하였다. 그후 7일까지 IgG heavy chain의함량은서서히감소하였다 (Fig. 1(D)). 그러나한우에서와같이 IgG light chain(fig. 1(D), j-부분 ) 은 CBB 염색에서는밴드가확인되지않았으나, 은염색에서는밴드가확인되었다 (Fig. 2(D)). 은염색에서발견된 IgG light chain 는초일함량이높게나타내었고, 2일에는약간감소되어그이후점점감소되는것을보여주었다 (Fig. 2(D)). Fig. 1(D) 의 α S2 -카세인 (f-부분: 35 kda), α S1 -카세인(g- 부분 : 30 kda), β-카세인 (h-부분: 27 kda) 은함량의변화는나타내지않았다. 한편, β-락토글로불린 (Fig. 1(D), k-부분 : 19 kda) 과 α-락트알부민 (Fig. 1(D), l-부분 : 14.2 kda) 은젖소의초유와같이분만후, 초일부터 7일까지현저한함량의차이는나타나지않았다. 산양초유는정상유에비하여단백질, 지방그리고체세포수가많더라도초유의주요중요성은락토페린과라이소자임과같은생리활성물질의높은농도와면역글로불린의높은함량에있다 (Levieux et al., 2002; Hiss et al., 2008). 산양유는아시아, 아프리카, 유럽등의세계여러나라에서중요한영양식품으로있다. 산양유의조제분유이용은모유와우유를대처할가능성이높으며, 또한산양유는우유에알레르기를가지는유아에특히적당하다 (Selvaggi et al., 2014). 우유에는 4종의면역글로불린이검출되어있지만, 주요한면역글 108 J. Milk Sci. Biotechnol. Vol. 35, No. 2

5 축종별초유의단백질변화 로불린은 IgG, IgA 및 IgM으로있다. Ig는초유중에는전단백의 70 80% 을차지하지만 2 3일이내에급격히감소하고, 정상유에서는 1 2% 를정도를유지한다. Ig의사람에게투여한연구결과에서는병원균에의한장염에대해서완화하는연구보고가있다 (Lodinova-Zadnikova et al., 1987, Stephan et al., 1990). β- 락토글로불린은우유의유청단백질의약 50% 를차지하고, 분자량 18,300 Da의구상단백질로있으며모유에는발견되지않는다. Kushibiki 등 (2001) 은어린송아지에 β-락토글로불린을강화시킨우유를투여한결과, 혈액중의레티놀 (retinol) 농도및트리글리세라이드 (triglyceride) 의농도가높게나타났다고하였다. 이는 β- 락토글로불린이장관내에서장용성물질을수송하는기능을가질가능성을시사하였다. α-락트알부민은유청단백질의약 20 25% 를차지하고분자량은 14,100 Da의구상단백질로있다. 분자중에는 8개의 SH기를가지며, 전체 S-S결합을형성하고있어구조의안정성이높다. α-락트알부민의기능으로서는유당합성에관여하는단백질로알려져있다. 그이외의기능으로는주의력과집중력을개선하여숙면개선효과 (Markus et al., 2005), 위점막장해에대한보호효과 (Matsumoto et al., 2001; Ushida et al., 2003), 세포자연사유도촉진 (Xu et al., 2005a, b), 번식촉진작용 (Otani and Fukutani, 1994), 림피구에대한증식억제 (Otani and Mizumoto, 1998) 등이있다. 혈청알부민은유청단백질의약 5 10% 를차지하고있으며, 분자량은 66,263 Da으로글루타싸이온 (glutathione) 합성에필수인시스테인 (cysteine) 을풍부하게함유하고있다. 혈청알부민의기능으로는항암작용이보고되어있다 (Bosselaers et al., 1994). 락토페린은분자량약 80,000 Da의당다백질로있으며, 2개의철이온과결합하는것이가능하다. 기능으로는항균작용, 항바이러스작용, 항산화작용, 면역조절작용, 항암작용등이알려져있다 (Shimazaki, 2000). 락토퍼옥시데이스는유청단백질에약 % 함유하고있고, 분자량약 82,000 Da으로철을함유하는당단백질로있다. 락토퍼옥시데이스는과산화수소와치오시아네이드 (SCN-) 로부터히포치아산이온 (OSCN-) 을생성한다. OSCN- 은그람음성균의막을파괴하여항균작용을나타내는것으로알려져있으며 (Reiter, 1985), 그람양성균에대해서는 OSCN- 를 SCN- 으로변환하는작용을가지고있기때문에일시적으로는정균작용을나타낸다고알려져있다 (Carlsson et al., 1983). 모유중에함유되어있는라이소자임의농도는 30 3,000 μg/ml 정도로높고, 우유에는 1/3,000 정도로함유되어있다. 라이소자임은세균의세포벽당쇄의 N-아세틸뮤라민산과 N- 아세틸글루코사민사이의 β-1,4 결합을가수분해하고, 세포벽에손상을주는것에의해그람양성균을살균한다. 그람음성균은세포막이외막으로덮여있기때문에라이소자임단독으로는항균활성 을나타내지않지만락토페린과의상승효과에의해살균효과를나타낸다. 이처럼유속에는면역관련요소뿐만아니라, 생장에필요한인자들이많이함유되어있다. 특히초유에는정상유보다면역관련물질과생리활성물질이많이함유되어있기때문에갓태어난어린새끼에게반드시급여가필요하다. 요약 젖소, 한우, 돼지, 그리고산양의초유중단백질의변화를초일부터 7일까지조사하였다. 돼지의초유를제외한젖소, 한우, 그리고산양의초유에서면역글로불린, 락토페린, 락토퍼옥시데이스, 혈청알부민, IgG heavy chain, 그리고 IgG light chain은분만후, 초일함량이현저히높았고, 2일째부터급격히감소하는것을보여주었다. 그리고 α S2 -카세인, α S1 -카세인, β-카세인, κ-카세인, β- 락토글로불린및 α-락트알부민은분만직후부터 7일까지현저한함량의차이는나타나지않았다. 한편, 돼지초유의경우는모든단백질이분만후, 초일부터 2일까지높은함량을나타내었다. References 1. Bosselaers, I. E., Caessens, P. W., Van-Boekel, M. A. and Alink, G. M Differential effects of milk proteins, BSA and soy protein on 4NQO- or MNNGinduced SCEs in V79 cells. Food Chem. Toxic. 32: Carlsson, J., Iwami, Y. and Yamada, T Hydrogen peroxide excretion by oral Streptococci and effect of lactoperoxidase-thiocyanate-hydrogen peroxide. Infect. Immun. 40: Fiorotto, M. L., Davis, T. A., Reeds, P. J. and Burrin, D. G Nonnutritive factor in colostrum enhance myofibrillar protein synthesis in the newborn pig. Pediatr. Res. 48: Fraser, D. and Rushen, J Colostrum intake by newborn piglets. Can. J. Anim. Sci. 72: Hartmann, P. E., Bird, P. H. and Holmes, M. A The influence of lactation on piglet survival. In: Barnett, J. L., Hennessy, D. P. (Eds.), Manipulation Pig Production II. Australasian Pig Science Association Publication, Melbourne, pp Hiss, S., Meyer, T. and Sauerwein, H Lactoferrin J. Milk Sci. Biotechnol. Vol. 35, No

6 Kim and Kim concentrations in goat milk throughout lactation. Small Rumin. Res. 80: Hyon, Y. S. and Kim, W. S Effect of parity on immune-related proteins components in bovine colostrum. J. Milk Sci. Biotechnol. 34: Korhonen, H Colostrum immunoglobulins and the complement system-potential ingredients of functional foods. Bulletin Int. Dairy Federation. 336: Kushibiki, S., Hodate, K., Kurisaki, J., Shingu, H., Ueda, Y., Watanabe, A. and Shinoda, M Effect of β- lactoglobulin on plasma retiol and triglyceride concentration, and fatty acid composition in calves. J. Dairy Res. 68: Lammli, U. K Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: Larson, B In advanced dairy chemistry-1. Proteins, P. F. Fpx ed. Elsevier Applied Science, London, pp Larson, L. L., Owen, F. G., Albright, J. L., Appleman, R. D., Lamb, R. C. and Muller, L. D Guidelines toward more uniformity in measuring and reporting calf experimental data. J. Dairy Sci. 60: Leece J. G Effect of dietary regimen on cessation of uptake of macromolecules by piglet intestinal epithelium (closure) and transport to the blood. J. Nutr. 103: Levieux, D., Morgan, F., Geneix, N., Masle, I. and Bouvier, F Caprine immunoglobulin G, beta-lactoglobulin, alpha-lactalbumin and serum albumin in colostrum and milk during the early post partum period. J. Dairy Res. 69: Lodinová-Zádniková, R., Korych, B. and Bartáková, Z Treatment of gastrointestinal infections in infants by oral administration of colostral antibodies. Nahrung. 31: Markus, C. R., Jonkman, L. M., Lammers, J. H., Deutz, N. E., Messer, M. H. and Rigtering, N Evening intake of alpha-lactalbumin increases plasma tryptophan availability and improves morning alertness and brain measures of attention. Am. J. Clin. Nutr. 81: Matsumoto, H., Shimokawa, Y., Ushida, Y., Toida, T. and Hayasawa, H New biological function of bovine alpha-lactalbumin: protective effect against ethanol- and stress- induced gastric mucosal injury in rat. Biosci. Biotechnol. Biochnol. 65: Michaelidou, A. M Factors influencing nutritional and health profile of milk and milk products. Small Ruminant Res. 79: Michaelidou, A. M. and Steijns, J Nutritional and technological aspects of minor bioactive components in milk and whey: Growth factors, vitamins and nucleotides. Inter. Dairy J. 16: Otani, H Production and utilization of bovine milk immunoglobulins specific to pathogenic microorganisms. Milk Sci. 47: Otani, H. and Fukutani, M Effects of bovine milk preteins on the phagocytic property and formation of nitrite by mouse peritoneal macrophages. Anim. Sci. Technol. 65: Otani, H. and Mizumoto, G Suppressive effect of lysozymes and α-lactalbumin on mitogen-induced proliferative responses of mouse lymphocytes. Anim. Sci. Technol. 69: Polzin, H. W., Otterby, D. E. and Johnson, D. G Responses of calves fed fermented or acidified colostrums. J. Dairy Sci. 58: Purup, S., Vestergaard, M., Pedersen, L. O. and Sejrsen, K Biological activity of bovine milk on proliferation of human intestinal cells. J. Dairy Res. 74: Reiter, B Composition and physiological properties of human milk. Schaub. J. ed. Elsevier Science Publishers, Amsterdam, pp Regester, G. O. and Belford, D. A New therapeutics from a dairy by product Cheese whey. Drug Develop. Res. 46: Sangild, P. T Uptake of colostral immunoglobulins by the compromised newborn farm animal. Acta Vet. Scand. Suppl. 98: Selvaggi, M., Laudadio, V., Dario, C. and Tufarelli, V. 110 J. Milk Sci. Biotechnol. Vol. 35, No. 2

7 축종별초유의단백질변화 Major proteins in goat milk: An updated overview on genetic variability. Mol. Biol. Rep. 41: Shimazaki, K Lactoferrin: A marvelous protein in milk. Anim. Sci. J. 71: Simmen, F. A., Cera, K. R. and Mahan, D. C Stimulation by colostrum or mature milk of gastrointestinal tissue development in newborn pigs. J. Anim. Sci. 68: Stelwagen, K., Carpenter, E., Haigh, B., Hodgkinson, A. and Wheeler, T. T Immune components of bovine colostrum and milk. J. Anim. Sci. 87: Stephan, W., Dichtelmüller, H. and Lissner, R Antibodies from colostrums in oral immunotherapy. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 28: Tuo, W., Zhu, D. and Bazer, F. W Transfer of heterologous immunoglobulin into the uterine lumen of pigs. J. Reprod. Immunol. 32: Ushida, Y., Shimokawa, Y., Matsumoto, H., Toida, T. and Hayasawa, H Effect of bovine α-altalbumin on gastric defense mechanisms in native rats. Biosci. Biotechnol. Biochem. 67: Xu, M., Sugiura, Y., Nagaoka, S. and Kanamaru, Y IEC-6 intestinal cell death induced by bovine milk α-lactalbumin. Biosci. Biotechnol. Biochem. 69: Xu, M., Sugiura, Y., Nagaoka, S. and Kanamaru, Y Involvement of SDS-stable higher Mr forms of bovine normal milk α-lactalbumin in inducing intestinal IEC-6 cell death. Biosci. Biotechnol. Biochem. 69: J. Milk Sci. Biotechnol. Vol. 35, No

슬라이드 1

슬라이드 1 LC-MS 단백질분석을위한 SDS-PAGE staining protocol 및주의할점 Proteomics Core Facility 2017.12.28 Contents LC-MS 분석의뢰용 protein SDS-PAGE staining 시주의할점 Coomassie Blue R-250 을이용한 gel staining (general protocol) Coomassie